东华大学生化07-10年考研真题

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.名词解释(每题2分)

20071.呼吸链 2.操纵子 3.半不连续复制 4.主动运输 5.结构域 6.氧化磷酸化 7.酮体 8.

别构效应 9.乙醛酸循环 10.等电聚焦

20081.生糖氨基酸 2.顺式作用元件 3.中心法则 4.被动转运 5.超二级结构 6.苯丙酮尿症

7.β-氧化 8.分子伴侣 9.柠檬酸循环 10.米氏常数

20091.协同效应 2.hnRMA 3.同工酶 4.有氧氧化 5.Tm 6.非竞争性抑制 7.维生素原 8.

必需脂肪酸 9.尿素循环 10.中心法则

20101.核酶 2.Klenow片段 3.套索RNA 4.Cori循环 5.端粒酶 6.信号肽 7.ATP合酶 8.

反式作用因子 9.SD序列 10.第二信使

.问答题 20071.蛋白质有哪些结构层次?以肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。10分) 2.简述磺胺类药物的作用机理。10分)

3.试从肌体对葡萄糖的利用角度解释剧烈运动之后,肌肉酸痛的原因并写出总的反

应式。10分)

4.简述细胞糖代谢,脂代谢和蛋白质代谢的相互关系,并说明长期过度节食对人体

的危害。10分)

20081.从正常的人脑组织中分离出一种短肽,据下列信息推出其结构,①,用110℃,

6M盐酸完全水解,经氨基酸分析表明有GlyLeuPheTyr存在,其比例

21:1:1;②,用FDNB处理后,然后完全水解,经层析分析表明有DNP

Tyr出现;③,用胰凝乳蛋白酶处理后,经层析产生LeuTyr和一小肽,此短肽经完全水解得GlyPhe=2:110分)

2.糖尿病是由于胰岛素缺乏或其受体异常,引起血糖升高,请简述糖尿病导致糖代

谢紊乱的机制及对身体的危害。10分)

3.比较原核生物和真核生物在基因组结构,DNA复制和蛋白质合成体系的主要异

同。10分)

4.某酶制剂的比活力为42Umg蛋白,每毫升含12mg蛋白质,计算当底物浓度达

到饱和时,1mL反应液中:⑴含L酶制剂时的反应初速度(单位为国际活力

单位);⑵该酶制剂在使用前是否需要稀释?(10分) 20091.某一酶的Km=0.0024molL[S]=0.05molL时,测得ν=128μmol(L·min),

计算出底物浓度为0.0001molL时的初速度。10分)

2.在体内,ATP有哪些生理功能?(10分)

3.哺乳动物体内合成的蛋白质含有20种常见的氨基酸,如果体内缺乏一种必需氨

基酸就会对蛋白质的代谢产生怎样的影响,为什么?这种蛋白质代谢速率的

变化对氮的排泄会产生怎样的影响,为什么?(10分)

4.大肠杆菌能在不同的碳源上生长,当细菌在以下条件下生成时,乳糖操纵子的转

录速率如何?⑴乳糖和葡萄糖,⑵葡萄糖,⑶乳糖。10分)

2010】<一>简答题(每题610分,共45分)

1.已知HbApI6.9,当其β链上第6位谷氨酸突变为缬氨酸时,HbA转变为

HbS,即患镰刀型红细胞贫血症,若将两种血红蛋白(HbAHbS)在pH8.6缓冲液中电泳,二者泳动速度有何不同?为什么?(6分)

2.试述分子伴侣在蛋白质分子折叠中的作用。6分)

3.重症糖尿病患者常伴有酸中毒症状,其生物化学原理是什么?(7分) 4.为什么在人体内蛋白质可以转变成糖,而糖不能转变成蛋白质?(8分)

5.机体通过什么途径使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝脏,同时肝脏又为


肌肉提供了生成丙氨酸的葡萄糖?请写出这个途径的简要过程。8分)

6.简述癌基因的概念、功能及其激活机制。10分) <二>问答题(每题12分,共60分)

1.总结体内酶活力的调节方式,并分析它们各自的特点。12分)

2.下列物质能否转变,简述其理由。⑴葡萄糖→脂肪酸 ⑵甘油→葡萄糖 ⑶亮氨酸

→葡萄糖 ⑷色氨酸→葡萄糖 ⑸组氨酸→一碳单位

3.简述真核生物初级转录产物的加工修饰作用。12分)

4.真核生物与原核生物蛋白质合成体系及合成过程有何差别?(12分) 5.简述cAMPPKA信号转导途径。12分)


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