南农大题

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1. 从乙酰CoA开始的TCA循环的全过程中，共有哪些酶参与? 该循环对生物有何意义? 该循环中有哪些酶催化脱氢反应?

2. EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义? 为什么它在无氧及有氧条件下均能进行? 该途径最重要的调节酶是什么酶? 该酶受那些因素的影响?

3. 三羧酸循环为什么只能在有氧条件下进行? 该循环对生物有何意义? 4. HMP途径在细胞内什么部位进行? 有何生物学意义?

5. 糖酵解和三羧酸循环分别在细胞的哪些部位进行? 它们有何共同的生物学意义?

1 属于真核生物的高等植物和动物，其细胞质中的1分子NADH+H+进入呼吸链氧化，为什么只生成2分子ATP？

2 生物氧化有何特点？ 3 简述影响氧化磷酸化因素

1. 脂肪酸的氧化分解有哪些重要途径？最主要的是什么途径？叙述它的反应历程。 3. 脂肪的生物合成需要哪些原料？它们是从何而来的？

4. 为什么说脂肪酸的?-氧化过程和从头合成过程不是简单的逆转？这两个途径的调控点分别在哪儿？各受到什么因子的调控？

5. 叙述甘油磷脂的生物合成过程。

1 在真核细胞内一分子脂肪彻底氧化为CO2和H2O，交经历哪些代谢途径？请用中文形式作出分解代谢示意图，并求出分解过程中一共净生成多少分子的ATP？

1. 大肠肝菌中，DNA复制过程共需哪些酶和蛋白因子参与? 各起什么作用?

2. 何谓半保留复制? 大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ是多功能酶，它具有哪三种有意义的酶活力? 它在半保留复制中起什么作用?

3. 在原核生物的DNA复制过程中，DNA聚合酶Ⅲ和DNA聚合酶Ⅰ分别起什么作用? 起这些作用时分别呈现什么酶活性?

4. 试列举生物体为了保证遗传信息的稳定性和信息表达的精确性所采用的方法。 5. 一个线性的双链DNA分子经过连续5代复制后，亲代DNA占总DNA的比例是多少？ 6. 比较DNA聚合酶I，II和III性质的异同

7. 何谓DNA的半不连续复制？试述冈崎片段的合成过程？ 8. 如何决定DNA复制的准确性

9. 某蛋白质含有一段标准的?-螺旋，该片段包含20个氨基酸，问该螺旋的长度为多少? 假如该蛋白质在原核生物的核糖体上以氨基酸为原料被合成，问其中的这一段?-螺旋至少需要消耗多少高能磷酸键? 10. 按下表所列蛋白因子，写出它们参与的途径名称和具体功能。 因子符号 参与途径名称 具体功能

RF1 SSB σ因子 EF-G ?因子 11. 简述蛋白质与核酸的关系。

12. 陈述多肽链和蛋白质在翻译后，要具有生物活性的构象需要进行哪些加工过程。 13. 参与蛋白质生物合成的主要组分及辅助因子有哪些？各有哪些作用？ 14. 遗传密码有哪些特点？如何证明是三联体密码?


15. 原核细胞核糖体的基本结构与功能有哪些?

16. 在翻译过程中哪些环节保证了所合成的多肽的正确无误？ 17. 真核细胞与原核细胞的翻译过程有哪些区别？ 18. 嘌呤霉素如何抑制蛋白质的合成？

19. 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理，说明重要的注意事项及纯化后的评价标准。（10分 51．简述酶的竞争性抑制剂。

52．简述脂肪酸的β－氧化及生理意义。 53．何谓生物氧化？并述其生理意义。 54．何谓不对称转录及转录的模板链、编码链？

55．何谓酶的变构调节与化学修饰调节？两者有何相同之处？ 56．什么是代偿性和失代偿性的代谢性酸中毒？

四、论述题（本大题共2小题，每小题10分，共20分） 57．试比较糖无氧酵解与有氧氧化的异同点。

58．试述血浆蛋白、血红蛋白的功能及体内血红素合成的调节。 1. 简要说明代谢调节中酶活性调节。

2. 哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要中间代谢物? 为什么? 3. 简述酶活性调节的方式及其产生的效应。

4. 共价修饰与酶原激活导致的级联放大作用有何不同? 级联放大作用有何意义? 5. 以大肠杆菌乳糖操纵子为例，具体说明可诱导操纵子的作用机制。 6. 大肠杆菌色氨酸操纵子是如何调节有关酶类的合成的？

5. 若要将溶液中的蛋白质沉淀出来，你可采用何种实验？其原理是什么？纯化时，若想将小分子杂质与蛋白质分离，你有采用何种方法？分离原理又是什么？

8．（1）请以丙氨酸、谷氨酸、脯氨酸的混合样液为例说明，应用纸层析法分离鉴定氨基酸的方法和理论依据。

（2）作出纸层析结果示意图。

10．某样品中含有4种蛋白质，其等电点和分子量如下： 样品中蛋白质组分 pI 分子量（KD） 蛋白质A 4.82 69 蛋白质B 5.06 200 蛋白质C 5.12 300 蛋白质D 5.12 90-150

如果用电泳技术分离这4种蛋白质，电泳缓冲液pH应在什么范围？点样处应靠近哪一极？为什么？画出预计的电泳图谱并简要说明其理由。

11．测定一酶液总蛋白含量为60%（W/V），取0.5 mL酶液在标准条件下测定，最初底物浓度为3mol/L，催化反应20分钟后，底物浓度为27mol/L，此时，酶促反应速度达最大速度的70%，已知反应体系的总体积为100ml，问：

（1） 可用何种方法测定酶液中蛋白含量？原理是什么？


（2） 1ml酶液中所含酶的活力单位（IU）是多少？ （3） 该酶的比活力是多少？ （4） 该酶的米氏常数是多少？

12．如何用实验证明DNA半保留复制机制？13. 由W，X，Y和Z 4种蛋白组成的混合样品，经凝胶过滤层折后，得到的层折图如图1-1所示。根据图形判断哪个分子的相对分子质量最大？

14. 将A(200 000)，B(150 000)，C(75 000)，D(65 000)4种蛋白质的混合液进行凝胶过滤层折。图1-2中哪个图是真正的层折图，说明理由。凝胶的排阻相对分子质量界限是100 000左右。

15. 某一已纯化的蛋白无SDS的凝胶电泳图如图1-3(a)所示，SDS-PAGE图如图(b)所示，两栖种情况下的电极缓冲液pH值都为8.2。从这两幅图给出的信息，有关该纯化蛋白的结构你能得出什么结论？该蛋白的pI是大于还是小于8.2。

16. 利用SDS-PAGE测定蛋白质亚基的相对分子质量。下面给出了作为标准的4种纯化蛋白质的亚基的相对分子量和相应的迁移率。求迁移率为蛋白质1和2的平均值的未知蛋白的相对分子质量。 蛋白质编号 相对分子质量 迁移率 1 15 000 5 cm 2 35 000 为1的39％ 3 25 000 为1的63％ 4 20 000 为1的81％

17．从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300 mL含有150 mg蛋白质，总活力为360单位。经过一系列纯化步骤以后得到的4 mL酶制品含蛋白质0.08 mg，总活力为288单位。整个纯化过程的回收率是多少？纯化了多少倍？

18.由于对蛋白质样品组成不清楚，从以下的SDS-PAGE和阳离子交换层折图1-4分析样品组成。 19. 下表是一种酶的各个纯化步骤的总蛋白和总活性单位数。 纯化步骤 总蛋白/mg 总活性单位数 1. 粗提 20 000 4 000 000 2. 盐沉淀 5 000 3 000 000 3. pH沉淀 4 000 1 000 000 4. 离子交换层折 200 800 000 5. 亲和层折 50 750 000 6. 凝胶过滤层折 45 675 000

(a) 从表中给出的信息计算每一步纯化步骤得到的酶溶液的比活。 (b) 哪一纯化步骤最有效 （相对纯度增加最大）？ (c) 哪一纯化步骤效率最低？

(d) 按照表中的6个步骤纯化的酶是纯酶，表中结果是否有指示？有没有别的方法评价酶的纯度？ 20. 试述用凝胶电泳鉴定过氧化物酶同工酶的原理和主要操作步骤？

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